Um mit der Umwelt zu interagieren, scheiden Bakterien ein ganzes Arsenal von Proteinen aus. Wie eines der dafür verwendeten Transportsysteme – das Typ VI-Sekretionssystem – funktioniert, haben Forscher für den Einzeller Agrobacterium tumefaciens herausgefunden. Sie identifizierten die relevanten Transportproteine und ihren Energielieferanten. Mit Kollegen der Academia Sinica in Taiwan beschreibt RUB-Biologe Prof. Dr. Franz Narberhaus die Ergebnisse im Journal of Biological Chemistry.
Raus aus der Zelle
Forscher der RUB und aus Taiwan entdecken Energielieferanten für Proteinsekretion
Journal of Biological Chemistry: Funktion von bakteriellem Transportsystem veröffentlicht

Um mit der Umwelt zu interagieren, scheiden Bakterien ein ganzes Arsenal von Proteinen aus. Wie eines der dafür verwendeten Transportsysteme – das Typ VI-Sekretionssystem – funktioniert, haben Forscher für den Einzeller Agrobacterium tumefaciens herausgefunden. Sie identifizierten die relevanten Transportproteine und ihren Energielieferanten. Mit Kollegen der Academia Sinica in Taiwan beschreibt RUB-Biologe Prof. Dr. Franz Narberhaus die Ergebnisse im Journal of Biological Chemistry. „Die beteiligten Proteine kommen auch in anderen Sekretionsapparaten vor“, erklärt Narberhaus vom Lehrstuhl für Biologie der Mikroorganismen. „Daher tragen die Ergebnisse zum allgemeinen Verständnis des Systems bei.“

Proteinarsenal für viele Zwecke

Bakterien nutzen die ausgeschiedenen Proteine, um Nährstoffe zugänglich zu machen, Konkurrenten abzuwehren und menschliche, tierische oder pflanzliche Wirtszellen zu infizieren. „Agrobacterium tumefaciens ist faszinierend. Es kann Pflanzen genetisch verändern und zur Tumorbildung anregen“, sagt Narberhaus. Fünf bakterielle Sekretionssysteme sind schon lange bekannt. Das Typ VI-System entdeckten Forscher erst vor wenigen Jahren. Es transportiert unter anderem das Protein Hcp durch zwei Membranen in die Umgebung – zu welchem Zweck ist bislang unklar. Fraglich war auch, wie der Export von Hcp angetrieben wird. Genau das hat das deutsch-taiwanische Team nun entschlüsselt.

Membranprotein TssM: Der Motor für den Proteinexport

Narberhaus zeigte mit seinen Kollegen, dass zwei Proteine in der Zellmembran der Bakterien für den Export von Hcp entscheidend sind, genannt TssL und TssM. Als Kraftstoff für den Transportvorgang dient das Molekül ATP, ein zellulärer Energiespeicher. Das Membranprotein TssM bindet den Energielieferanten ATP, ändert dadurch seine eigene Struktur und spaltet ATP. Die dabei frei werdende Energie ermöglicht es dem anderen Membranprotein TssL, seine Fracht (Hcp) zu binden, so dass ein Dreierkomplex aus TssM, TssL und Hcp entsteht. Nur wenn sich dieser Komplex bildet, gelangt Hcp aus der Bakterienzelle in die Umgebung.

Erfolgreiche Kooperation zwischen Bochum und Taiwan

„Große Membranproteine wie TssM sind schwer biochemisch zu untersuchen. Unsere Kollegen in Taiwan haben tolle Arbeit geleistet“, erläutert Prof. Narberhaus. „Es wird nun besonders interessant sein, die biologische Bedeutung des Systems zu erforschen.“ Die Analysen zur ATP-Spaltung, auch Hydrolyse genannt, etablierte Doktorandin Lay-Sun Ma im Labor von Prof. Narberhaus während eines Forschungsaufenthaltes. „Aufgrund der Beteiligung am SFB 642 ‚GTP- und ATP-abhängige Membranprozesse‘ herrschen bei uns ideale Voraussetzungen für Arbeiten mit ATP-abhängigen Proteinen“, erklärt der RUB-Biologe. Zum zweiten Mal förderte der DAAD die Kooperation zwischen den Laboren von Franz Narberhaus und Erh-Min Lai. Die erfolgreiche Zusammenarbeit soll auch in Zukunft fortbestehen. „Unsere Kooperation wird sicher noch über viele Jahre anhalten“, ist der Bochumer Forscher überzeugt. Der nächste Doktorandenaustausch ist bereits für den Herbst geplant.


Den Artikel finden Sie unter:

http://aktuell.ruhr-uni-bochum.de/pm2012/pm00156.html.de

Quelle: Ruhr-Universität Bochum (05/2012)


Titelaufnahme
L.-S. Ma, F. Narberhaus, E.-M. Lai (2012): IcmF family protein TssM exhibits ATPase activity and energizes type VI secretion, Journal of Biological Chemistry, doi: 10.1074/jbc.M111.301630