Die Bildung von Proteinen durch Peptidbindungen, also Verbindungen zweier Aminosäuren, ist einer der wichtigsten biochemischen Reaktionsschritte. Er ist die Voraussetzung für die Entwicklung strukturell und katalytisch aktiver Polymere. Ohne sie würde es kein Leben auf unserem Planeten geben. Die Bildung großer, komplexer Makromoleküle wird jedoch durch hohe energetische Barrieren bei der Peptidkondensation in wässriger Lösung verhindert.

Ein Team um den LMU-Chemiker Professor Oliver Trapp hat nun gezeigt, dass flüssiges Schwefeldioxid eine vorteilhaftere Umgebung für die Bildung von Peptiden mit Kupfer als Katalysator ist. Im Vergleich zu Wasser werden die Aminosäuren in Schwefeldioxid besser aktiviert, was zum Einbau aller 20 proteinogenen Aminosäuren in Proteine führte. Bemerkenswerterweise reichten selbst extrem niedrige Ausgangskonzentrationen der Reaktanten von nur 50 mM für eine umfangreiche Peptidbildung aus, die in sieben Tagen bis zu 2,9 Prozent des aus zwei Aminosäuren zusammengesetzten Peptids Dialanin lieferte. Die bei Raumtemperatur durchgeführten Reaktionen und die erfolgreiche Verwendung des kupferhaltigen Minerals Covellit (CuS) als Katalysator lassen auf ein vulkanisches Umfeld für die Entstehung der Peptidwelt auf der frühen Erde schließen: Sowohl Schwefeldioxid als auch Covellit können durch hydrothermale Systeme in vulkanisch aktiven Gebieten freigesetzt werden. Covellit ist eines der 13 Kupferminerale, die auf der frühen Erde vorhanden gewesen sein könnten und 2,1 Prozent des präbiotischen Mineralinventars ausmachten.


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https://www.lmu.de/de/newsroom/newsuebersicht/news/fruehe-erde-entstehung-des-lebens-in-fluessigem-schwefeldioxid.html

Quelle: Ludwig-Maximilians-Universität München (12/2021)


Publikation
Fabian Sauer, Maren Haas, Constanze Sydow, Alexander F. Siegle, Christoph A. Lauer, Oliver Trapp: From amino acid mixtures to peptides in liquid sulphur dioxide on early Earth
Nature Communications 2021